HORMONA
Las hormonas pertenecen al grupo de los mensajeros químicos, que incluye también a los neurotransmisores. A veces es difícil clasificar a un mensajero químico como hormona o neurotransmisor. Todos los organismos multicelulares producen hormonas, incluyendo las plantas (fitohormona). Las hormonas más estudiadas en animales (y humanos) son las producidas por las glándulas endocrinas, pero también son producidas por casi todos los órganos humanos y animales.
son sustancias segregadas por células especializadas, localizadas en glándulas de secreció internas o glándulas endócrinas (carentes de conductos), o también por células epiteliales e intersticiales con el fin de afectar la función de otras células.
Las hormonas tienen la característica de actuar sobre las células diana, que deben disponer de una serie de receptores específicos. Hay dos tipos de receptores celulares:
Receptores de membrana: los usan las hormonas peptídicas. Las hormonas peptídicas (1er mensajero) se fija a un receptor proteico que hay en la membrana de la célula, y estimula la actividad de otra proteína (unidad catalítica), que hace pasar el ATP (intracelular) a AMP (2º mensajero), que junto con el calcio intracelular, activa la enzima proteína quinasa (responsable de producir la fosforilación de las proteínas de la célula, que produce una acción biológica determinada). Esta es la teoría o hipótesis de 2º mensajero o de Sutherland.
Receptores intracelulares: los usan las hormonas esteroideas. La hormona atraviesa la membrana de la célula diana por difusión. Una vez dentro del citoplasma, penetra incluso en el núcleo, donde se fija el DNA y hace que se sintetice ARNm, que induce a la síntesis de nuevas proteínas, que se traducirán en una respuesta fisiológica.
Las hormonas como Adrenalina, Esteroides, Insulina, Glucocorticoides, Tiroxina, Estrógeno, Progesterona, Testosterona, Corticoides, Oxitocina... pueden ser animales y vegetales, naturales y sintéticas, solas (biodisponibles) o asociadas a ciertas proteínas (que extienden su vida media), transportadas por vía sanguínea o por el espacio intersticial.La mayoría de las hormonas son proteínas que consisten de cadenas de aminoácidos.
las hormonas pueden ser usadas como medicamentos, siendo las más usadas son el estradiol y progesterona, en las pildoras anticonceptivas y en la terapia de reemplazo hormonal, la tiroxina en forma de levotiroxina en el tratamiento para el hipotiroidismo, los corticoides para enfermedades autoinmunes, trastornos respiratorios severos y ciertos cuadros alérgicos
http://www.cienciapopular.com/n/Medicina_y_Salud/Hormonas/Hormonas.php
lunes, 14 de junio de 2010
VITAMINAS
Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa, que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.
La gran mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo que éste no puede obtenerlos más que a través de la ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto a otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos
Las vitaminas se pueden clasificar según su solubilidad: si lo son en agua hidrosolubles o si lo son en lípidos liposolubles. En los seres humanos hay 13 vitaminas, 9 hidrosolubles (8 del complejo B y la vitamina C) y 4 liposolubles (A, D, E y K).
as vitaminas son substancias químicas no sintetizables por el organismo, presentes en pequeñas cantidades en los alimentos y son indispensables para la vida, la salud, la actividad física y cotidiana.
Las vitaminas no producen energía y por tanto no implican calorías. Intervienen como catalizador en las reacciones bioquímicas provocando la liberación de energía. En otras palabras, la función de las vitaminas es la de facilitar la transformación que siguen los sustratos a través de las vías metabólicas.
Exceso de vitaminas o hipervitaminosis Así como son indispensables para el organismo, el exceso de vitaminas puede tener efectos graves sobre la salud. A esto se llama hipervitaminosis. En muchos casos el exceso puede ser tóxico para el organismo, por tanto se debe tener cuidado especialmente cuando se suplementa a una persona con vitaminas. Por lo general, una persona que lleva una alimentación normal o completa, nunca presenta carencia o exceso de vitaminas. Los casos particulares al exceso de cada vitamina, a como el organismo los demuestra y a sus posibles consecuencias, vea la página de cada vitamina y consulte además a su médico.
Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa, que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.
La gran mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo que éste no puede obtenerlos más que a través de la ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto a otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos
Las vitaminas se pueden clasificar según su solubilidad: si lo son en agua hidrosolubles o si lo son en lípidos liposolubles. En los seres humanos hay 13 vitaminas, 9 hidrosolubles (8 del complejo B y la vitamina C) y 4 liposolubles (A, D, E y K).
as vitaminas son substancias químicas no sintetizables por el organismo, presentes en pequeñas cantidades en los alimentos y son indispensables para la vida, la salud, la actividad física y cotidiana.
Las vitaminas no producen energía y por tanto no implican calorías. Intervienen como catalizador en las reacciones bioquímicas provocando la liberación de energía. En otras palabras, la función de las vitaminas es la de facilitar la transformación que siguen los sustratos a través de las vías metabólicas.
Exceso de vitaminas o hipervitaminosis Así como son indispensables para el organismo, el exceso de vitaminas puede tener efectos graves sobre la salud. A esto se llama hipervitaminosis. En muchos casos el exceso puede ser tóxico para el organismo, por tanto se debe tener cuidado especialmente cuando se suplementa a una persona con vitaminas. Por lo general, una persona que lleva una alimentación normal o completa, nunca presenta carencia o exceso de vitaminas. Los casos particulares al exceso de cada vitamina, a como el organismo los demuestra y a sus posibles consecuencias, vea la página de cada vitamina y consulte además a su médico.
LOS ACIDOS NUCLEICOS
son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Son, largas cadenas o polinucleótidos,y ase que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes.
El descubrimiento se debe a Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, y se cambió por ácido nucleico.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARN, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.
ADN
El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones
ARN
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina)
El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas.
Algunos ácidos nucleicos no presentes en la naturaleza
- Ácido nucleico peptídico, donde el esqueleto de fosfato-(desoxi)ribosa ha sido sustituido por 2-(N-aminoetil)glicina, unida por un enlace peptídico clásico
- Morfolino y ácido nucleico bloqueado (LNA, en inglés). El morfolino es un derivado de un ácido nucleico natural, con la diferencia de que usa un anillo de morfolina en vez del azúcar, conservando el enlace fosfodiéster y la base nitrogenada de los ácidos nucleicos naturales.
-Ácido nucleico glicólico. Es un ácido nucleico artificial donde se sustituye la ribosa por glicerol, conservando la base y el enlace fosfodiéster. No existe en la naturaleza
-Ácido nucleico treósico. Se diferencia de los ácidos nucleicos naturales en el azúcar del esqueleto, que en este caso es una treosa. Se han sintetizado cadenas híbridas ATN-ADN usando ADN polimerasas.
son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Son, largas cadenas o polinucleótidos,y ase que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes.
El descubrimiento se debe a Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, y se cambió por ácido nucleico.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARN, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.
ADN
El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones
ARN
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina)
El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas.
Algunos ácidos nucleicos no presentes en la naturaleza
- Ácido nucleico peptídico, donde el esqueleto de fosfato-(desoxi)ribosa ha sido sustituido por 2-(N-aminoetil)glicina, unida por un enlace peptídico clásico
- Morfolino y ácido nucleico bloqueado (LNA, en inglés). El morfolino es un derivado de un ácido nucleico natural, con la diferencia de que usa un anillo de morfolina en vez del azúcar, conservando el enlace fosfodiéster y la base nitrogenada de los ácidos nucleicos naturales.
-Ácido nucleico glicólico. Es un ácido nucleico artificial donde se sustituye la ribosa por glicerol, conservando la base y el enlace fosfodiéster. No existe en la naturaleza
-Ácido nucleico treósico. Se diferencia de los ácidos nucleicos naturales en el azúcar del esqueleto, que en este caso es una treosa. Se han sintetizado cadenas híbridas ATN-ADN usando ADN polimerasas.
martes, 18 de mayo de 2010
COMENTARIO ACERCA DE LOS TIPOS DE ESTRUCTURA
PRIMARIAS , SECUNDARIAS , TERSIARIAS Y CUATERNARIA
LAS PRIMARIAS es bueno saver el numero de aminoasidos y su secuencia.
LAS SECUNDARIAS se refieren a un polipeptico o cada proteina. mediante la presencia de enlases de hidrogeno entre los grupos carbonilo.
LAS TERCIARIASse atibuye a los diferentes reactividades asociados a los R de los residuos de aminoasidos una proteina es de importancia en la determinacion de la estructura fina de la proteina y constituye en gran medida a las propiedades catalificas espesificas de las proteinas.
CUATERNARIA es el tipo de estructura que se conoce con el nombre de estructura cuaternariahomogenea . una proteina constituida por protomeros es una proteina oligomerica que tiene una estructura cuaternaria heterogenea
LAS PRIMARIAS es bueno saver el numero de aminoasidos y su secuencia.
LAS SECUNDARIAS se refieren a un polipeptico o cada proteina. mediante la presencia de enlases de hidrogeno entre los grupos carbonilo.
LAS TERCIARIASse atibuye a los diferentes reactividades asociados a los R de los residuos de aminoasidos una proteina es de importancia en la determinacion de la estructura fina de la proteina y constituye en gran medida a las propiedades catalificas espesificas de las proteinas.
CUATERNARIA es el tipo de estructura que se conoce con el nombre de estructura cuaternariahomogenea . una proteina constituida por protomeros es una proteina oligomerica que tiene una estructura cuaternaria heterogenea
Proteinas
PROTEINAS
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas).
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
Consultado en esta pajina
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
PROTEINAS FRIBROSAS
Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.
Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se situan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos estéricos en dicha posición.
CONSULTADO EN ESTA PAJINA
http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat3c.html
PROTEINAS GLOBULARES
Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas.
proteína globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo.
Proteína globular
Proteínas globulares, o spheroproteins es uno de la cañería dos proteína clases, abarcando globelike proteínas que están más o menos soluble adentro soluciones acuosas (donde forman coloidal soluciones). Esta característica principal ayuda a distinguirlos de proteínas fibrosas (la otra clase), que son prácticamente insolubles.
Estructura y solubilidad globulares
La proteína globular del término es absolutamente vieja (fechando probablemente a partir del diecinueveavo siglo) y es algo arcaica ahora dada los centenares de millares de proteínas y más elegante y descriptivo adorno estructural vocabulario. La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de técnicas modernas, pero solamente usando ultracentrifugadoras o luz dinámica dispersión técnicas.
La estructura esférica es inducida por la proteína estructura terciaria. La molécula apolar los grupos (de las colas hidrofóbicas) se limitan hacia el interior de la molécula mientras que polar (cabezas hidrofílicas) unas están limitadas hacia fuera, permitiendo interacciones del dipolo-dipolo con solvente, que explica la solubilidad de la molécula.
Entre las proteínas globulares sabidas está hemoglobina, un miembro del familia de la proteína del globin. Otras proteínas globulares son inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y alfa, beta y gamma globulinas.
CONSULTADO EN ESTA PAGINA
http://www.worldlingo.com/ma/enwiki/es/Globular_protein
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas).
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
Consultado en esta pajina
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
PROTEINAS FRIBROSAS
Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.
Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se situan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos estéricos en dicha posición.
CONSULTADO EN ESTA PAJINA
http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat3c.html
PROTEINAS GLOBULARES
Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas.
proteína globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo.
Proteína globular
Proteínas globulares, o spheroproteins es uno de la cañería dos proteína clases, abarcando globelike proteínas que están más o menos soluble adentro soluciones acuosas (donde forman coloidal soluciones). Esta característica principal ayuda a distinguirlos de proteínas fibrosas (la otra clase), que son prácticamente insolubles.
Estructura y solubilidad globulares
La proteína globular del término es absolutamente vieja (fechando probablemente a partir del diecinueveavo siglo) y es algo arcaica ahora dada los centenares de millares de proteínas y más elegante y descriptivo adorno estructural vocabulario. La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de técnicas modernas, pero solamente usando ultracentrifugadoras o luz dinámica dispersión técnicas.
La estructura esférica es inducida por la proteína estructura terciaria. La molécula apolar los grupos (de las colas hidrofóbicas) se limitan hacia el interior de la molécula mientras que polar (cabezas hidrofílicas) unas están limitadas hacia fuera, permitiendo interacciones del dipolo-dipolo con solvente, que explica la solubilidad de la molécula.
Entre las proteínas globulares sabidas está hemoglobina, un miembro del familia de la proteína del globin. Otras proteínas globulares son inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y alfa, beta y gamma globulinas.
CONSULTADO EN ESTA PAGINA
http://www.worldlingo.com/ma/enwiki/es/Globular_protein
viernes, 16 de abril de 2010
Aminoacidos
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.
Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación entero hepática".
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuídas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
http://www.alimentacion-sana.com.ar/informaciones/novedades/aminoacidos.htm
los 20 aminoacidos esenciales
- Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
- Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
- Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
- Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
- Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
- Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
- Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
- Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.
- Acido Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
- Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.
- Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
- Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
- Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
- Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
- Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
- Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
Los Ocho (8) Esenciales
- Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
- Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
- Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
- Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
- Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
- Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
- Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
- Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno
lunes, 15 de marzo de 2010
Isomería cis-trans
(1)La isomería cis-trans (o isomería geométrica) es un tipo de estereoisomería de los alquenos y cicloalcanos. Se distingue entre el isómero cis, en el que los sustituyentes están en el mismo lado del doble enlace o en la misma cara del cicloalcano, y el isómero trans, en el que están en el lado opuesto del doble enlace o en caras opuestas del cicloalcano.
(1)La isomería cis-trans (o isomería geométrica) es un tipo de estereoisomería de los alquenos y cicloalcanos. Se distingue entre el isómero cis, en el que los sustituyentes están en el mismo lado del doble enlace o en la misma cara del cicloalcano, y el isómero trans, en el que están en el lado opuesto del doble enlace o en caras opuestas del cicloalcano.
(1) http://es.wikipedia.org/wiki/Isomer%C3%ADa_cis-trans
ISOMERÍA ÓPTICA O ENANTIOMERÍA:
(2)Cuando un compuesto tiene al menos un átomo de Carbono asimétrico o quiral, es decir, un átomo de carbono con cuatro sustituyentes diferentes, pueden formarse dos variedades distintas llamadas estereoisómeros ópticos, enantiómeros, formas enantiomóficas o formas quirales, aunque todos los átomos están en la misma posición y enlazados de igual manera. Esto se conoce como regla de Level y Van Hoff.
Los isómeros ópticos no se pueden superponer y uno es como la imagen especular del otro, como ocurre con las manos derecha e izquerda; presentan las mismas propiedades físicas y químicas pero se diferencian en que desvían el plano de la luz polarizada en diferente dirección: uno hacia la derecha( en orientación con las manecillas del reloj) y se representa con la letra ( D) o el signo (+) ( isómero dextrógico o forma dextro) y otro a la izquierda ( en orientación contraria con las manecillas del reloj) y se representa con la letra ( L) o el signo (-) (isómero levógiro o forma levo).
(2)Cuando un compuesto tiene al menos un átomo de Carbono asimétrico o quiral, es decir, un átomo de carbono con cuatro sustituyentes diferentes, pueden formarse dos variedades distintas llamadas estereoisómeros ópticos, enantiómeros, formas enantiomóficas o formas quirales, aunque todos los átomos están en la misma posición y enlazados de igual manera. Esto se conoce como regla de Level y Van Hoff.
Los isómeros ópticos no se pueden superponer y uno es como la imagen especular del otro, como ocurre con las manos derecha e izquerda; presentan las mismas propiedades físicas y químicas pero se diferencian en que desvían el plano de la luz polarizada en diferente dirección: uno hacia la derecha( en orientación con las manecillas del reloj) y se representa con la letra ( D) o el signo (+) ( isómero dextrógico o forma dextro) y otro a la izquierda ( en orientación contraria con las manecillas del reloj) y se representa con la letra ( L) o el signo (-) (isómero levógiro o forma levo).
(2) es.wikipedia.org/wiki/Isomería
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